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研究人員將在12月28日《生物化學(xué)》雜志(Biochemistry2004)上報告,Diphosphomevalonate(DPM)吸附了肺炎鏈球菌上對生存及毒性都至關(guān)重要的一個位點。
“這一靶標似乎是鏈球菌特異性的改變,這表明可以抑制肺炎球菌而不會有引起廣譜抗生素抵抗性的風(fēng)險”,資深研究人員、美國紐約阿爾伯特愛因斯坦醫(yī)學(xué)院的萊(Thomas S.Leyh)告訴路透社記者。
特別的是,DPM結(jié)合了甲羥戊酸激酶,并關(guān)閉了病原物的甲羥戊酸通路。但是,研究人員確定,人的甲羥戊酸激酶不會受到DPM的抑制。因此,萊繼續(xù)說,“我們希望能防止病原體在它的生活環(huán)境――肺――中存活,而不會顯著影響人的新陳代謝”。他們發(fā)現(xiàn),肺炎球菌在缺乏有功能的甲羥戊酸通路時“不能在小鼠的肺中存活,而且毒性大為減弱”。
這個DPM結(jié)合位點,萊總結(jié),“有希望用作研制一種新型抗微生物制劑的靶標”。研究人員如今正在檢測根據(jù)DPM模板研制的5種化合物?!拔覀円颜业搅艘惶追肿渔i和鑰匙,它可能有助于把我們從肺炎鏈球菌的限制中解救出來”,萊總結(jié),“我們現(xiàn)在正在研究更合適、更好的鑰匙”。
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研究人員將在12月28日《生物化學(xué)》雜志(Biochemistry2004)上報告,Diphosphomevalonate(DPM)吸附了肺炎鏈球菌上對生存及毒性都至關(guān)重要的一個位點。
“這一靶標似乎是鏈球菌特異性的改變,這表明可以抑制肺炎球菌而不會有引起廣譜抗生素抵抗性的風(fēng)險”,資深研究人員、美國紐約阿爾伯特愛因斯坦醫(yī)學(xué)院的萊(Thomas S.Leyh)告訴路透社記者。
特別的是,DPM結(jié)合了甲羥戊酸激酶,并關(guān)閉了病原物的甲羥戊酸通路。但是,研究人員確定,人的甲羥戊酸激酶不會受到DPM的抑制。因此,萊繼續(xù)說,“我們希望能防止病原體在它的生活環(huán)境――肺――中存活,而不會顯著影響人的新陳代謝”。他們發(fā)現(xiàn),肺炎球菌在缺乏有功能的甲羥戊酸通路時“不能在小鼠的肺中存活,而且毒性大為減弱”。
這個DPM結(jié)合位點,萊總結(jié),“有希望用作研制一種新型抗微生物制劑的靶標”。研究人員如今正在檢測根據(jù)DPM模板研制的5種化合物?!拔覀円颜业搅艘惶追肿渔i和鑰匙,它可能有助于把我們從肺炎鏈球菌的限制中解救出來”,萊總結(jié),“我們現(xiàn)在正在研究更合適、更好的鑰匙”。